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Text File  |  1995-03-04  |  3.2 KB  |  70 lines
  1. ****************************************************
  2. * Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature *
  3. ****************************************************
  4.  
  5. Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1) (ADH) catalyzes the reversible oxidation of
  6. ethanol to acetaldehyde with the concomitant  reduction of NAD [1].  Currently
  7. three,   structurally   and   catalytically,   different  types   of   alcohol
  8. dehydrogenases are known:
  9.  
  10.  - Zinc-containing 'long-chain' alcohol dehydrogenases.
  11.  - Insect-type, or 'short-chain' alcohol dehydrogenases.
  12.  - Iron-containing alcohol dehydrogenases.
  13.  
  14. Zinc-containing ADH's [2,3] are  dimeric or  tetrameric enzymes  that bind two
  15. atoms of zinc per subunit.  One  of  the  zinc atom is essential for catalytic
  16. activity while the other is not.   Both  zinc atoms  are coordinated by either
  17. cysteine or histidine residues;  the  catalytic zinc  is  coordinated  by  two
  18. cysteines  and one histidine.   Zinc-containing ADH's  are  found in bacteria,
  19. mammals, plants, and in fungi. In most species there are more than one isozyme
  20. (for example,  human  have  at  least six isozymes, yeast have three, etc.). A
  21. number of  other   zinc-dependent dehydrogenases  are  closely related to zinc
  22. ADH [4], these are:
  23.  
  24.  - Xylitol dehydrogenase (EC 1.1.1.9) (D-xylulose reductase ).
  25.  - Sorbitol dehydrogenase (EC 1.1.1.14).
  26.  - Threonine 3-dehydrogenase (EC 1.1.1.103).
  27.  - Cinnamyl-alcohol  dehydrogenase  (EC  1.1.1.195)  (CAD) [5]. CAD is a plant
  28.    enzyme involved in the biosynthesis of lignin.
  29.  - Pseudomonas putida 5-exo-alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.-) [6].
  30.  - Escherichia coli hypothetical protein yjgB.
  31.  - Yeast hypothetical protein YCR105w.
  32.  
  33. The pattern that  we developed to  detect this  class of enzymes is based on a
  34. conserved region that includes a histidine  residue which is the second ligand
  35. of the catalytic zinc atom.
  36.  
  37. -Consensus pattern: G-H-E-x(2)-G-x(5)-G-x(2)-[VAC]
  38.                     [H is a zinc ligand]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: chicken glutamine synthetase.
  41.  
  42. -Note: the  sequence  of  lens zeta-crystallin [7] is related to that of zinc-
  43.  containing ADH. But, as the histidine  zinc-ligand is replaced by a threonine
  44.  in zeta-crystallin, this pattern will not detect it.
  45.  
  46. -Expert(s) to contact by email: Joernvall H.
  47.                                 hans.jornvall@k1m.ki.se
  48.                                 Persson B.
  49.                                 bengt.persson@embl-heidelberg.de
  50.  
  51. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  52.  
  53. [ 1] Branden C.-I., Joernvall H., Eklund H., Furugren B.
  54.      (In) The Enzymes (3rd edition) 11:104-190(1975).
  55. [ 2] Joernvall H., Persson B., Jeffery J.
  56.      Eur. J. Biochem. 167:195-201(1987).
  57. [ 3] Sun H.-W., Plapp B.V.
  58.      J. Mol. Evol. 34:522-535(1992).
  59. [ 4] Persson B., Hallborn J., Walfridsson M., Hahn-Haegerdal B., Keraenen S.,
  60.      Penttilae M., Joernvall H.
  61.      FEBS Lett. 324:9-14(1993).
  62. [ 5] Knight M.E., Halpin C., Schuch W.
  63.      Plant Mol. Biol. 19:793-801(1992).
  64. [ 6] Koga H., Aramaki H., Yamaguchi E., Takeuchi K., Horiuchi T.,
  65.      Gunsalus I.C.
  66.      J. Bacteriol. 166:1089-1095(1986).
  67. [ 7] Joernvall H., Persson B., Du Bois G., Lavers G.C., Chen J.H.,
  68.      Gonzalez P., Rao P.V., Zigler J.S. Jr.
  69.      FEBS Lett. 322:240-244(1993).
  70.